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包括她自己的小组。

湖北大学生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程国家重点实验室教授陈纯琪、马立新和郭瑞庭合作完成了这项工作，澳门威尼斯人网址，澳门威尼斯人官网 澳门威尼斯人网址，PDR包含了FMN-依赖的还原酶结构域与铁氧还蛋白结构域，由其他辅助因子来帮助电子传送的可能性较低，论文通讯作者郭瑞庭告诉《中国科学报》，超过目前认定的有效直接电子传递距离，因为它们作为生物催化剂具有重大的应用潜力，加上郭瑞庭长年从事晶体制备和结构解析工作积累的丰富经验， 在P450系统的9个家族中， 万能生物催化剂全长晶体结构获破解 完整酶结构 郭瑞庭供图 电子传递机制 郭瑞庭供图 5月29日，自给自足P450酶内部电子如何传递是一个非常有趣且重要的课题，因此，其难度可想而知， 在蛋白纯化及培养晶体的过程中。

并进行产物生成量的测定来评估每个氨基酸扮演的角色，其中，但对于这类P450酶的电子传递机理也有了一些粗略的理论， 这是因为P450的催化多能性很高。

主要分布在粒线体内膜或内质网上，陈纯琪说。

在这种酶中，郭瑞庭说， 获得全长P450精细三维结构 目前已知的自给自足P450酶有两类，我们就可以考虑寻找替换别的有效氨基酸，电子传递的方向是从碳端向氮端传递，由两段连接肽相连，几乎成为一门艺术。

大约囊括了生物体中此类代谢的75%， [2Fe-2S] 与heme通道的氨基酸突变验证 郭瑞庭供图 知道了氨基酸在电子传递过程中扮演的角色之后， 我们解析了来源于CYP116B46全长的晶体结构，FMN足够接近铁硫簇以实现直接电子转移；但血红素离铁硫簇太远， 第一类自给自足P450酶结构域排列 郭瑞庭供图 第二类是CYP116。

陈纯琪说， 郭瑞庭介绍， 郭瑞庭介绍，需要进一步实验才能判断此一位点对于CYP116B46电子传递的影响，转载请联系授权， 可以说晶体制备已经超越科学。

被称为自给自足的P450酶，P450家族主要参与解毒过程。

而是依靠5个二传手氨基酸实现传递，拥有万能生物催化剂之称，邮箱：shouquan@stimes.cn，但对中间连接部分始终不了解， 自给自足的P450酶在生物技术应用方面是极具吸引力的生物催化剂，且不得对内容作实质性改动；微信公众号、头条号等新媒体平台， ，。

且对P450酶在医药和工业领域的应用具有重要价值， 绝大多数P450酶需要氧化还原酶来提供电子，以活化底物结合区的血红素，澳门威尼斯人网址，澳门威尼斯人官网 澳门威尼斯人网址，加上R378的所在位置邻近血红素。

如化解可以导致癌症的黄曲霉毒素等。

药物活性化与代谢主要都是由CYP这个酶家族所负责的，此外，在该项研究之前尚不清楚，郭瑞庭解释说，在重要化学品和药物制造方面的应用深具潜力，包括羟化反应、环氧化反应和成环反应等，P450全长结构的解析。

该研究所涉及的CYP116B46就属于这一类， 为了分析这些氨基酸的侧链基团对于CYP116B46酶活性的影响，让电子能更快的传递过去，在植物中，这条连续性的多肽折叠成三个结构域，可以看出大致的电子传递方向，这类P450由氮端的 heme结构域和碳端的邻苯二甲酸二加氧酶还原酶类结构域（PDR）组成，如青蒿素和紫杉醇；在人体中，对于P450酶改造与应用更具有重要的指导意义，他们解析了一种P450酶CYP116B46的晶体结构，因为其与一氧化碳结合的还原态吸收光谱波长约在450 nm而得名， 这种设计将提高催化反应的效率，郭瑞庭说。

P450系统广泛存在于所有生物甚至病毒中，铁氧还蛋白结构域和血红素的直线距离达25.3 ，请在正文上方注明来源和作者， 因此，P450家族参与一些特殊化合物的合成，此前， 结构分析表明。

这显示结构的排列相当合理。

论文通讯作者陈纯琪告诉《中国科学报》，有利于底物进入结合，缺乏全长精细结构，P450酶的底物结合区具有高度可塑性，所以二者之间的氨基酸也有可能在电子传送的过程中扮演重要角色，解答了这一数十年未解的科学难题。

进而转化底物。

第一类以来源于巨大芽孢杆菌的CYP102A1为代表，在大肠杆菌中未发现此类酶蛋白的踪影。

P450酶极易从中间断裂或降解，都试图解析这些结构， 万能生物催化剂 细胞色素P450是一种酶蛋白， 另一方面，另外一些P450系统则需要从外界获得匹配的氧化还原酶，因而很难获得完整的全长三维立体结构，《自然通讯》在线发表了首个细胞色素P450酶的全长精细三维结构，他们得以利用X射线晶体学对其完整的晶体结构进行解析，从氮端到碳端依序为：血红素结合域、还原酶结构域和铁氧还蛋白结构域，大部分是膜蛋白。

推测R378可能与结合血红素相关， 第二类自给自足P450酶结构域排列 郭瑞庭供图 自给自足P450酶的一条多肽链内是如何将电子从碳端传递到氮端的血红素的？由于30多年来长期缺乏全长的蛋白质结构信息。

其底物谱极广，这对了解P450的结构及完整机理提供了重要指导， R378A突变体蛋白质缺乏血红素造成的红色， 它还具有高度区域选择性和立体选择性。

R378A的突变造成的效应更加复杂。

透过酶工程改造可以改变底物谱，不过。

可以识别芳香族、聚酮类、萜类、肽类、糖类等类型的底物， 科学家普遍认为，网站转载，这类酶主要来自细菌。

这种情况主要发生在动物体内，且建立了清晰的酶结构模型，涉及20余类反应，对于了解自给自足P450酶催化机理是一个非常重要的里程碑，已发现超过18000种P450系统。

有利于电子的直接传递。